调速器厂家
免费服务热线

Free service

hotline

010-00000000
调速器厂家
热门搜索:
技术资讯
当前位置:首页 > 技术资讯

科学分子马达运动可能不需要微管网架介入物流

发布时间:2019-11-29 19:15:08 阅读: 来源:调速器厂家

科学网-《科学》:“分子马达”运动可能不需要微管网架介入

4月6日《科学》杂志发表的一项最新研究表明, 分子马达 蛋白kinesin的运动方式与科学家之前猜测的并不相同,可能不需要微管网架(microtubule lattice)。一般认为,kinesin是一种与细胞微管结合而起运输作用的马达蛋白。Kinesin是由两条轻链和两条重链构成的四聚体,外观上具有两个球形的 头 (具有ATP酶活性)。它的运动方式是一步一步节节进行的,通过水解三磷酸腺苷(ATP)来为每一步提供能量。而在每步之间, 分子马达 会停下来,直到ATP被绑定至其中一 头 。但是,科学家对于ATP通道(ATP gating)的精确机制一直存在争议。一种观点认为,kinesin在步与步之间只有一头与微管相连,另一头无法与下一个绑定位点连接,除非ATP诱导kinesin发生构象变化。但还有一种观点认为,kinesin停下时两头都与微管相连,而两个连接头之间的应力(strain)使马达无法前进,直到ATP与其中一头绑定。但是,无论哪种模型,ATP绑定后都会激发一种与微管网架(microtubule lattice)相关的机制。但最新的研究结果质疑了微管网架存在的必要性。领导该研究的是位于英国剑桥的玛丽居里研究院(Marie Curie Research Institute)的Maria Alonso以及论文高级作者Robert Cross,他们发现,一种微管成分 微管蛋白亚基(tubulin subunit)能够引导ATP的自我运转,从而使kinesin不用于微管结合。凝胶过滤实验表明,未聚合的微管蛋白能在溶液中与kinesin绑定。通过测定溶液中的ATP酶活性,研究人员发现,自由微管蛋白可以促使kinesin头部的ATP水解,从而激发ATP循环。因此,论文作者认为,之前的两种kinesin运动理论都不成立。Cross表示, 我们的研究结果表明,微管几何结构与ATP通道机制完全无关。 研究人员推测,在运动间歇,kinesin一头的微管绑定位点一直处于 掩蔽 (masked)状态,而只有ATP与其另一头绑定才能除去这一障碍。但是,此次研究的结论并没有得到完全的肯定。美国斯坦福大学的Steven Block最近发表了关于应力对kinesin运动的作用的相关文章,他表示,最新研究的结论并不能排除马达运动中应力的影响。即使kinesin是与自由微管蛋白结合,也存在微管蛋白亚基引发一些应变的可能。此外,微管蛋白亚基或许会很短暂地聚合成极小的微管,研究人员未必能够发现这一现象。而哥伦比亚大学的Steven Rosenfeld则表示,该研究结果确实能够表明kinesin的运动可以不需要应力的控制,但并不意味着这就是 分子马达 运动调控的唯一方式。更多阅读(英文)《科学》报道摘要Robert Cross个人主页Steven Block个人主页Steven Rosenfeld 个人主页

南充大件物流

哈尔滨能托运汽车到哪些地

武汉托运自驾车

相关阅读